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產品參考：

通過泛素殘留免疫親和分析對賴氨酸泛素化進行全局分析。 Xu G, Paige JS, Jaffrey SR.Nature Biotechnology。 2010 年 8 月；28(8)868-73。

該產品被引用于：

對體內泛素化位點的全蛋白質組定量調查揭示了廣泛的調節(jié)作用。 瓦格納 SA 等。分子和細胞蛋白質組學。 2011 年 9 月

蛋白質組學分析揭示了小鼠組織中不同的泛素化位點模式。 Wagnr SA 等人。分子和細胞蛋白質組學。 2012 年 7 月

泛素化動力學的全系統(tǒng)分析揭示了 PAF15 泛素化在 DNA 損傷旁路中的關鍵作用。 Povlsen LK 等。自然細胞生物學。 2012 年 9 月

使用聲明

本產品僅供研究使用，不得用于任何其他目的，包括但不限于未經(jīng)授權的商業(yè)用途、體外診斷用途、離體或體內治療用途或任何類型的消費或應用對人或動物。由于抗體和抗原的高度特異性，我們無法預測Lucerna 產品在其客戶系統(tǒng)中的表現(xiàn)，也無法對其負責 。使用Lucerna 產品的研究人員 應進行優(yōu)化研究，以實現(xiàn)其預期應用的最佳結果。

來源/純化

使用合成的雙甘氨酸修飾的組蛋白肽對動物進行免疫接種來產生單克隆抗體，并在雜交瘤系 GX41 中建立。抗體通過蛋白 A 和肽親和層析純化。

質量保證

測量每個抗體批次與含有二甘氨酰賴氨酸的蛋白質結合以及從 HEK293 細胞的胰蛋白酶消化物中回收含有二甘氨酰賴氨酸的肽的能力。

許可

康奈爾大學已經(jīng)申請了一項蛋白質組學方法的使用，該方法使用二甘氨酰賴氨酸抗體來識別泛素化蛋白質。所有商業(yè)用戶應聯(lián)系康奈爾大學以獲得使用許可。

特異性：

抗體可識別由雙甘氨酸修飾的賴氨酸殘基，雙甘氨酸是胰蛋白酶消化后殘留在泛素化位點的加合物。